Composição das miofibrilas e contração muscular

Composição das miofibrilas e contração muscular
BIOLOGIA
A fibra muscular estriada esquelética é multinucleada e contém miofibrilas, que são responsáveis pelas estriações que o músculo apresenta. Essas miofibrilas são cincundadas pelo retículo sarcoplasmático (é o nome dado do retículo endoplasmático da fibra muscular) e apresentam invaginações dos túbulos transversos (T) – que são túbulos responsáveis por manter o contato entre as cisternas do retículo sarcoplasmático e o interior da fibra muscular. Cada miofibrila contém filamentos grossos e finos.

Vamos agora a composição dessas miofibrilas!

Como vimos no início do texto, cada miofibrila contém filamentos grossos e finos, agora vamos entender a composição desses filamentos:

Filamentos grossos: São formados por uma proteína chamada miosina, que apresenta seis cadeias polipeptídicas, sendo duas cadeias pesadas e quatro cadeias leves.

A maior parte das cadeias pesadas tem estrutura α – helicoidal e se enrrolam formando a cauda da miosina. Já as quatro cadeias leves e a terminação N das cadeias pesadas formam as duas cabeças globulares da miosina. Essas cabeças possuem sítio fixador de actina, necessário para a formação das pontes cruzadas (mecanismo de contração muscular), e sítio que hidrolisa e fixa o ATP (ATPase da miosina).

Filamentos finos: Os filamentos finos são compostos por três proteínas:

Actina

Troponina

Tropomiosina

A actina é uma proteína globular (Actina-G) que nos filamentos se polimeriza em dois filamentos torcidos, numa estrutura α – helicoidal formando a actina – F (actina filamentosa). A actina possui um sítio fixador de miosina, e para que o músculo fique em repouso esse sítio precisa está coberto como veremos adiante.

A Tropomiosina é uma proteína filamentosa, que se localiza cursando ao longo do sulco de cada filamento torcido do filamento de actina. No repouso sua função é cobrir o sítio fixador de miosina na actina.

A troponina é um complexo de três proteínas globulares:

Troponina T (Tropomiosina) tem a função de ligar o complexo troponina a tropomiosina.

Troponina I (Inibição) juntamente com a tropomiosina, recobre o sítio fixador de miosina na actina.

Troponina C (Cálcio) Se liga e fixa até 4 moléculas de Ca 2+, para afastar a tropomiosina, descobrindo o sítio de fixação da miosina na actina, para ocorrer a formação das pontes cruzadas, a contração muscular.

Para ocorrer à contração muscular, através da um axônio de um neorônio motor, a fenda sináptica da fibra muscular recebe o hormônio acetil colina, que ao entrar na fenda sináptica provoca uma mudança de voltagem na fibra de – 70 para + 70 milivolts, essa mudança de potencial elétrico é encaminhada pelos Túbulos T até as proteínas do Retículo sarcoplasmático, que se abrem e liberam o cálcio.

O cálcio se encaixa na troponina que se desloca e afasta a tropomiosina, descobrindo os sítios de ligação da actina, assim a actina se liga a miosina e nessa ligação o ATP fixado próximo a cabeça da miosina é hidrolisado da ADP e Pi liberando energia para que a miosina e actina se deslizem, e ocorra a contração muscular.

Após isso, quando o músculo volta ao repouso, a quantidade intracelular de cálcio diminui, pois a bomba Ca²+ ATPase localizada na membrana do retículo sacoplasmático, recolhe o cálcio de volta para o retículo sarcoplasmático. Assim, deixa de existir cálcio suficiente para se fixar a Troponina C e o complexo troponina-tropomiosina, volta a recobrir os sítios de ligação da actina e o ATP é hidrolisado. Consequentemente, o músculo fica em repouso, até ser estimulado novamente pelo neurônio motor. Vale ressaltar que a fibra muscular estriada esquelética é de controle voluntário, com exceção apenas no caso da fibra estriada cardíaca.

Karine de Matos Costa
Graduanda de licenciatura plena em ciências biológicas na Universidade federal rural de pernambuco (UFRPE), Foi Integrante do programa de bolsa de iniciação a docência (PIBID/UFRPE), e trabalha como voluntária no Laboratório de Ecologia e Reprodução de Angiospermas (LERA/UFRPE), autora do site Biocriativa.
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